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论文编号 202006-108
论文题目 触发sars-cov-2病毒刺突蛋白和血管紧张素转化酶2对接的疏水作用机制
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触发sars-cov-2病毒刺突蛋白和血管紧张素转化酶2对接的疏水作用机制

首发时间:2020-06-18

李佳成 1   

李佳成(1996-),男,微纳米力学、生物力学

马晓亮 1    郭帅 1    侯成宇 2    1    张弘弛 1    廖晨辰 2    郑冰 3    杨霖 1    4   

杨霖(1981-),男,副研究员,微纳米力学、生物力学

1    5   
  • 1、哈尔滨工业大学特种环境复合材料国家级重点实验室哈尔滨 150001 中国
  • 2、哈尔滨工业大学电子与信息工程学院哈尔滨 150001 中国
  • 3、黑龙江大学化学化工与材料学院功能无机材料化学教育部重点实验室哈尔滨 150080 中国
  • 4、悉尼大学机械与机电工程学院悉尼 2006 澳大利亚
  • 5、深圳烯创先进材料研究院有限公司深圳 518035中国

摘要:已发表的实验证据表明sars?cov?2病毒刺突蛋白(s)和血管紧张素转化酶2(ace2)的亲和力比sars病毒刺突蛋白的相应的亲和力高约10至20倍,而这两个刺突蛋白主链分子结构几乎一样。破解sars?cov?2病毒刺突蛋白与ace2蛋白的超强亲和力的物理机制是研发针对sars?cov?2病毒的阻断剂、疫苗和治疗性抗体的"紧迫挑战"。本研究通过分析刺突蛋白的水合层、表面张力、疏水作用和水分子的屏蔽效应,揭示了一种基于疏水作用的刺突蛋白与ace2蛋白的对接机制。刺突蛋白与ace2蛋白表面存在大量的疏水位点,在熵和表面张力的作用下刺突蛋白和ace2蛋白通过界面处的疏水蹋缩形成牢固的对接,并通过焓-熵补偿使接合面处的亲水残基摆脱了各自氢键键合的水分子并参与了疏水作用。我们提出通过突变几个关键的氨基酸残基破坏刺突蛋白的疏水位点来制造减毒活病毒的设计方法,通过微量的残基突变可大幅降低冠状病毒与受体的疏水结合作用,可能显著降低病毒的毒性。

关键词:

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a hydrophobic-interaction-based mechanism trigger docking between the sars?cov?2 spike and angiotensin-converting enzyme 2

li jiacheng 1   

李佳成(1996-),男,微纳米力学、生物力学

ma xiaoliang 1    guo shuai 1    hou chengyu 2    1    zhang hongchi 1    liao chenchen 2    zheng bing 3    yang lin 1    4   

杨霖(1981-),男,副研究员,微纳米力学、生物力学

1    5   
  • 1、national key laboratory of science and technology on advanced composites in special environments, center for composite materials and structures, harbin institute of technology, harbin 150080, china
  • 2、school of electronics and information engineering, harbin institute of technology, harbin 150001 china
  • 3、key laborata hydrophobic-interaction-based mechanism trigger docking between the covid-19 spike and angiotensin-converting enzyme 2ory of functional inorganic material chemistry (ministry of education) and school of chemistry and materials science, heilongjiang university, harbin 150001, p. r. china
  • 4、school of aerospace, mechanical and mechatronic engineering, the university of sydney, nsw 2006, australia
  • 5、shenzhen etron advanced materials research institute co., ltd. shenzhen 518035 china

abstract:published experimental evidence shows that affinity between sars?cov?2 spike protein (s) and angiotensin converting enzyme 2 (ace2) is about 10 to 20 times higher than the corresponding affinity of sars virus spike protein. however, the molecular structures of the main-chain of the sars?cov?2 spike and sars spike are almost the same. understanding physical mechanism that underlies the super affinity between the sars?cov?2 spike protein and the ace2 protein is the "urgent challenge" of developing blockers, vaccines and therapeutic antibodies against sars?cov?2. considering the mechanisms of hydrophobic interaction, hydration shell, surface tension, and the shielding effect of water molecules, this study reveals a hydrophobic-interaction-based by means of which spike proteins and ace2 dock and bind together in an aqueous environment. there are a large number of hydrophobic sites on the surface of the spike protein and ace2. under the action of entropy and surface tension, the spike protein and ace2 protein dock and bind together through the hydrophobic collapse between their surface, and the enthalpy-entropy compensation enable the hydrophilic residues get rid of their hydrogen-bonded water molecules and participate in the hydrophobic interaction of the binding process. we propose a design method to create a live attenuated virus by mutating several key amino acid residues to destroy the hydrophobic sites of the surface of the spike protein. mutation of a small amount of residues can greatly reduce the hydrophobic binding of the coronavirus to the receptor, which may be significant reduce toxicity of the virus.

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李佳成,马晓亮,郭帅,等. 触发sars-cov-2病毒刺突蛋白和血管紧张素转化酶2对接的疏水作用机制[eb/ol]. 北京:中国科技论文在线 [2020-06-18]. https://www.paper.edu.cn/releasepaper/content/202006-108.

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